Аминокислоты и их некоторые функции в организме




Скачать 158.64 Kb.
НазваниеАминокислоты и их некоторые функции в организме
Дата конвертации15.05.2013
Размер158.64 Kb.
ТипДокументы
АМИНОКИСЛОТЫ И ИХ НЕКОТОРЫЕ ФУНКЦИИ В ОРГАНИЗМЕ


Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает око­ло 300. Среди них различают: а) аминокислоты, входящие в состав бел­ков; б) аминокислоты, образующиеся из других аминокислот, но только после включения последних в процесс синтеза белка (их обнаруживают в гидролизатах белков); в) свободные аминокислоты. С точки зрения питания выделяют эссенциальные (незаменимые) аминокислоты. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и долж­ны поступать с пищей.

Аминокислоты — полифункциональные соединения, содержащие по меньшей мере две разные химические группировки, способные реагиро­вать друг с другом с образованием ковалентной пептидной (амидной) связи:



В аминокислотах амино- (—NH2) и карбоксильная (—СООН) груп­пы присоединены к одному и тому же атому углерода, который называ­ют а-углеродом. Природа боковых цепей 20 протеи но генных аминокис­лот приведена на рис. 2.4.

Для объяснения и понимания свойств аминокислот следует помнить следующее.

1. Аминокислоты, существуя в твердом или растворенном состоянии, всегда находятся в форме биполярных ионов (цвиттерионов), положе­ние равновесия которых зависит от рН среды:



Нахождение аминокислот в виде ионов обуславливает раствори­мость в воде и нерастворимость в неполярных жидкостях. Большин­ство аминокислот растворимы в воде, но у аминокислот с гидрофоб­ными группами (изолейцин, лейцин, тирозин) растворимость относи­тельно невысока. В организме ионное состояние аминокислот опре­деляет их всасываемость в желудочно-кишечном тракте после гидро­литического расщепления белков и транспорт к различным органам и тканям. Способность к ионизации в кислой или щелочной среде ле­жит в основе разделения аминокислот ионообменной хроматографи­ей и электрофорезом.



Рис. 2.4. Боковые цепи аминокислот, входящих или способных включаться в со­став белков (курсивом выделены названия незаменимых аминокислот)

2. Большинство природных а-аминокислот относятся к L-стереохи-мическому ряду, однако в некоторых пептидах (антибиотики грамици­дин, актиномицин) встречаются аминокислоты D-ряда. Последние, как правило, не усваиваются организмом человека. Аминокислоты D- и L-рядов значительно отличаются по вкусу. Так, D-глутаминовая кислота не имеет вкуса, а L-глутаминовая кислота обладает вкусом мяса. Получая последнюю из клейковины пшеницы, ее используют в качестве вкусо­вой добавки к пищевым концентратам. Сладкий вкус имеют и другие ами­нокислоты L-ряда: валин, треонин, пролин, серии и т. д. Они все в боль­шей степени привлекают к себе внимание как заменители сахара в пита­нии диабетиков.

3. Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых це­пей, от которой зависят химические, физические свойства и физиологи­ческие функции белков в организме. Аминокислоты с гидрофобными бо­ковыми группами большей частью локализованы внутри белковых мак­ромолекул, тогда как аминокислоты с полярными боковыми группами располагаются на их поверхности. В составе полярных а-аминокислот имеются функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные) и не способные переходить в ионное состояние (неионогенные). При этом кислые и основные ионогенные группы радикалов, как правило, распо­лагаясь на поверхности молекул белков, принимают участие в ионных (электростатических) взаимодействиях. В роли полярных неионогенных групп в молекулах белков выступают гидроксильные группы серина, тре­онина и амидные группы глутамина (Глн) и аспарагина (Асн). Эти груп­пы могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой мо­лекулы, и принимать участие в образовании водородных связей с други­ми полярными группировками.

Почти все а-аминокислоты, поступающие из пищеварительного трак­та человека в кровяное русло организма, претерпевают ряд общих пре­вращений, назначение которых заключается в обеспечении пластичес­ким материалом процесса синтеза белков и пептидов и осуществлении дыхания с образованием АТФ (рис. 2.5). В основе таких превращений



Рис. 2.5. Основные функции аминокислот в организме


лежат реакции дезаминирования, трансаминировани я и декарбоксилирования. Эти реакции подробно рассматриваются в курсе биохимии, здесь же остановимся на специфических путях обмена и модификации отдель­ных а-аминокислот.

В тканях организма легко осуществляется ферментативная окисли­тельно-восстановительная реакция, обусловленная наличием в цистеине реакционнеспособной SH-группы:



Свойство данной аминокислоты окисляться придает ей защитные и радиопротекторные свойства. В присутствии цистеина снижается интен­сивность окислительных процессов в липидах и белках, повышается ус­тойчивость организма к ионизирующим излучениям и стабилизируется качество принимаемых лекарственных препаратов. При участии двух ос­татков цистеина в полипептидных цепях образуются дисульфидные свя­зи, которые обуславливают биологическую активность или функциональ­ные свойства белков в составе пищи. Особо важную роль дисульфидные связи играют в белках пшеницы, так как они придают клейковине упру­гие свойства (см. Белки злаков).

Основная физиологическая роль другой серосодержащей аминокис­лоты — метионина — связана с наличием лабильной метильной группы. Отдавая группу —СН3 через образование S-аденозилметионина, метионин принимает участие в синтезе глицерофосфолипидов:





В приведенных реакциях синтеза глицерофосфолипидов видна фи­зиологическая роль и аминокислоты серии, которая, как и треонин, в этерифицированном виде при участии фосфорной кислоты в большом количестве входит в состав сложных белков — фосфопротеидов (казеина молока и вителлина яйца):



Серии в свою очередь синтезируется из глицина под действием фер­мента, содержащего тетрагидрофолевую кислоту (ТГФК). Эта реакция изучена с помощью метода меченых атомов:



Глицин является предшественником пуринового кольца гема крови и образует так называемые парные соединения. С желчными кислотами, например холевой кислотой, он образует гликохолевую кислоту, с бен­зойной кислотой — гиппуровую кислоту:



Гликохолевая кислота принимает участие в процессе усвоения липидов, а в форме гиппуровой кислоты из организма выводится токсичная бензойная кислота.

Три аминокислоты — аргинин, глицин и метионин — участвуют в синтезе креатина — соединения, с помощью которого в мышечной тка­ни происходит непрерывный ресинтез макроэрга АТФ:



При участии креатина в организме человека и животных образуется креатинфосфат, который по мере необходимости отдает свою фосфат­ную группу молекулам АДФ, превращаясь в креатинин:



Креатин и циклический креатинин входят в состав мясного экстрак­та, их соотношение зависит от рН среды и температуры. Так, при нагре­вании мяса в кислой среде в экстракте преобладает креатинин.

В составе живых организмов, пищевых продуктов и сырья встреча­ются и другие, так называемые «редкие», аминокислоты, не входящие в

состав белков. Так, р*-аланин является составной частью мясных бульо­нов, а бетаин — мелассы — отхода свеклосахарного производства:



Аминокислоты цитруллин и орнитин участвуют вместе с аргинином в цикле образования мочевины у человека и животных. Фундаменталь­ную роль в обмене веществ живых организмов играют глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Они участвуют в процессах расщепления, син­теза и переноса, часто в форме амидов:



Глутамин, например, является основной формой переноса аммиака в крови человека и вместе с аспарагиновой кислотой служит предшествен­ником пиримидинового кольца нуклеотидов. Азот 1 происходит из аспа­рагиновой кислоты, азот 3 — из глутамина, углерод 4, 5, 6 кольцу отдает аспарагиновая кислота, а углерод 2 происходит от СО2. Предварительно молекула СО2 и амидная группа глутамина образуют карбамоилфосфат:



Реакции декарбоксилирования глутаминовой кислоты с образовани­ем у-аминомасляной кислоты, относящейся к группе медиаторов, отво­дится важная роль в обмене веществ мозга и нервной ткани.

С обменом глутаминовой кислоты тесно связан обмен пролина, ко­торый синтезируется из нее в результате восстановления пролиндегидрогеназой. Пролин играет важную роль при формировании структуры коллагена и белков пшеничной клейковины,, вызывая изгибы в поли­пептидных цепях. В фибриллярных белках соединительной ткани мяса и коллагене, наряду с пролином, встречаются 4-оксипролин и 5-окси-лизин, образующиеся за счет окисления соответствующих аминокислот уже после включения в белок. Присутствие оксипролина в мясных и кол­басных изделиях оказывает влияние на их качество и учитывается при его оценке.



Тирозин является ответственным за окраску волос, кожи, глаз, за тем­ный цвет пищевых продуктов (например, ржаного хлеба), так как с его участием синтезируются темноокрашенные пигменты — меланины. Ме­ханизм реакции до конца не изучен, но известны первые этапы их синте­за. Под действием медьсодержащего фермента тирозин превращается в диоксифенилаланин (ДОФА), который далее окисляется, циклизуется, образуя индолхинон. Полимеризация последнего приводит к синтезу ме­ланинов:



Образование меланинов усиливается под влиянием ультрафиолето­вых лучей (при загаре) и может быть причиной злокачественных новооб­разований. При наследственном заболевании — альбинизме, характери­зующемся отсутствием фермента тирозиназы, наоборот, не наблюдается пигментации кожи, волос, но присутствует боязнь света. Сам же тиро­зин образуется из фенилаланина. В здоровом организме реакция синтеза тирозина протекает с участием двухкомпонентного фермента фенилала-нингидроксилазы по схеме:



При наследственном заболевании фенилкетонурией у человека про­исходит мутация гена, который кодирует синтез одного из компонентов фермента, содержащего в качестве переносчика водорода соединение биоптерин. Наследственная аномалия, сопровождающаяся тяжелой ум­ственной отсталостью, характеризуется превращением фенилаланина не по указанному выше пути, а по типу переаминирования с избыточным накоплением фенилпировиноградной кислоты в моче:



Снизить степень умственной отсталости, особенно у детей в раннем возрасте, можно с помощью понижения содержания фенилаланина в пище, чтобы избыток последнего не оказывал токсического действия на клетки головного мозга. Известен и ряд других врожденных заболева­ний, связанных с нарушением обмена аминокислот. Так, алкаптонурия возникает в результате недостатка оксидазы гомогентизиновой кислоты — продукта обмена тирозина, гиперпролинемия — из-за недостатка фер­мента пролиноксидазы, а цитруллинемия обусловлена нарушением цикла образования мочевины, так как в организме не синтезируется аргининсукцинатси нтетаза.

Незаменимая аминокислота триптофан служит предшественником никотиновой кислоты, НАД и НАДФ, серотонина и индол ил уксусной кислоты — гормона роста растений. Серотонин, обладая сосудосужива­ющим действием, синтезируется в клетках кишечника и нервной ткани. Из организма он выводится в виде гидрооксииндол ил уксусной кислоты (ГИУК):





Из тирозина и триптофана, содержащихся в пище, при участии мик­робных ферментов в кишечнике образуются ядовитые продукты — кре­зол, фенол, скатол, индол, обезвреживание которых происходит в пече­ни путем связывания с серной или глюкуроновой кислотой с образова­нием нетоксичных (парных) кислот, например фенолсерной кислоты.



В результате декарбоксилирования аминокислот в организме образу­ются некоторые важные биогенные амины. Образование и роль этанола-мина, серотонина и у-аминомасляной кислоты уже рассмотрено. Здесь же отметим, что декарбоксилирование аспарагиновой кислоты обеспечивает синтез (3-аланина, являющегося составной частью биологически активных соединений — КоАиАПБ, а декарбоксилирование лизинаиорнитина под влиянием ферментов кишечной микрофлоры приводит к образованию ядо­витых диаминов — кадаверина и путресцина. В здоровом организме оба амина полностью обезвреживаются в слизистой оболочке кишечника.

Часть аминокислот выполняет роль медиаторов — веществ, прини­мающих участие в передаче нервных импульсов от одной нервной клет­ки к другой. При раздражении нервных волокон медиаторы реагируют со специфическим рецептором и обеспечивают соответствующую фи­зиологическую функцию: регуляцию сна, бодрствования, сердечно-со­судистой деятельности, терморегуляцию тела. К медиаторам относятся ацетилхолин, глутаминовая и аспарагиновая кислота, глицин, ГАМК, гистамин, серотонин, норадреналин.

Таким образом, приведенные сведения показывают, какую большую роль играют аминокислоты в синтезе важнейших физиологически актив­ных соединений в организме и обеспечении некоторых свойств пищево­го сырья и продуктов. Обобщенная схема представлена на рис. 2.6.




НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ. ПИЩЕВАЯ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ

Все живые организмы различаются по способности синтезировать ами­нокислоты, необходимые для биосинтеза белков. В организме человека синтезируется только часть аминокислот, другие должны доставляться с пищей. Первые из них называются заменимыми, вторые — неза­менимыми (см. рис. 2.4). Заменимые аминокислоты способны заме­нять одна другую в рационе, так как они превращаются друг в друга или синтезируются из промежуточных продуктов углеводного или липидного обмена. Для незаменимых аминокислот такие пути обмена существуют только у растений и некоторых микроорганизмов, например Е. coli.

Жизнедеятельность человека обеспечивается ежедневным потребле­нием с пищей сбалансированной смеси, содержащей восемь незамени­мых аминокислот и две частично заменимые. Незаменимые представле­ны аминокислотами с разветвленной цепью углерода — лейцином, изо-лейцином и валином, ароматическими — фенилаланином, триптофаном и алифатическими — треонином, лизином и метионином. Так как из ме-тионина и фенилаланина в организме синтезируется цистеин и тирозин, соответственно, то наличие в пище в достаточном количестве этих двух заменимых аминокислот сокращает потребность в незаменимых пред­шественниках.

К частично заменимым аминокислотам относят аргинин и гистидин, так как в организме они синтезируются довольно медленно. Недостаточ­ное потребление аргинина и гистидина с пищей у взрослого человека в целом не сказывается на развитии, однако может возникнуть экзема или нарушиться синтез гемоглобина. В аргинине и гистидине особенно нуж­дается молодой организм.

Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты вызы­вает отрицательный азотистый баланс, нарушение деятельности цент­ральной нервной системы, остановку роста и тяжелые клинические по­следствия типа авитаминоза. Нехватка одной незаменимой аминокис­лоты приводит к неполному усвоению других. Данная закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое присутствует в наи­меньшем количестве.

Зависимость функционирования организма от количества незамени­мых аминокислот используется при определении биологической ценно­сти белков химическими методами. Наиболее широко используется ме­тод X. Митчела и Р. Блока (Mitchell, Block, 1946), в соответствии с кото­рым рассчитывается показатель аминокислотного с кора (а. с). Скор выражают в процентах или безразмерной величиной, представля­ющей собой отношение содержания незаменимой аминокислоты (а. к.) в исследуемом белке к ее количеству в эталонном белке. При расчете скора (в %) формула выглядит следующим образом:



Аминокислотный состав эталонного белка сбалансирован и идеаль­но соответствует потребностям организма человека в каждой незамени­мой кислоте, поэтому его еще называют «идеальным». В 1973 г. в докладе ФАО и ВОЗ опубликованы данные по содержанию каждой аминокисло­ты в эталонном белке. В 1985 г. они были уточнены в связи с накоплени­ем новых знаний об оптимальном рационе человека (табл. 2.1).

Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называ­ется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора этой ами­нокислоты определяет биологическую ценность и степень усвоения бел­ков. Наглядно показатель биологической ценности можно изобразить в виде самой низкой доски бочки Либиха на примере белков пшеницы (рис. 2.7). Полная емкость бочки соответствует «идеальному» белку, а вы­сота доски лизина — биологической ценности пшеничного белка.

Таблица 2.1. Рекомендуемые составы и суточная потребность человека в незаменимых аминокислотах (мг/г белка)

Незаменимые аминокислоты

ФАО/ВОЗ(1985г.)

ФАО/ВОЗ (1973 г.) Взрослые

Мг/кг массы тела

Дети 2...5 лет

Дети 10... 12 лет

Подростки

Изолейцин

28

28

13

40

10

Лейцин

66

44

19

70

14

Лизин

58

44

16

55

12

Метионин + цистин

25

22

17

35

13

Фенилаланин + тирозин

63

22

19

60

14

Треонин

34

28

9

40

7

Триптофан

11

9

5

10

3,5

Валин

35

25

13

50

10


Другой метод определения биологической ценности белков заключа­ется в определении индекса незаменимых аминокислот (ИНАК). Метод представляет собой модификацию метода химического скора (Oser, 1951) и позволяет учитывать количество всех незаменимых кислот. Индекс рас­считывают по формуле:



где я — число аминокислот; индексы б, э — содержание аминокислоты в изучаемом и эталонном белке, соответственно.

Помимо химических методов на практике широко применяют биологические методы с ис­пользованием микроорганизмов и животных. Основными показателями оценки при этом яв­ляются привес (рост животных) за определен­ный период времени, расход белка и энергии на единицу привеса, коэффициенты перевариваемости и отложения азота в теле, доступность аминокислот. Показатель, определяемый отно­шением привеса животных (в г) к количеству по­требляемого белка (в г), разработан П. Осборном (Osborn, 1919) и носит название коэффи­циента эффективности белка (КЭБ). Для срав­нения при определении показателя используют контрольную группу животных со стандартным



белком — казеином, в количестве, обеспечивающем в рационе 10% бел­ка. В опытах на крысах эффективность казеинового белка равна 2,5. Каж­дый из методов имеет как преимущества, так и недостатки.

Животные и растительные белки заметно отличаются по биологичес­кой ценности. Аминокислотный состав животных белков близок к ами­нокислотному составу белков человека. Животные белки являются пол­ноценными, тогда как растительные — из-за относительно низкого со­держания в них лизина, триптофана, треонина и других по сравнению с мясом, молоком и яйцами — неполноценны. В табл. 2.2 приводится со­держание незаменимых аминокислот, включая лимитирующие, в наибо­лее распространенных пищевых продуктах. С помощью этих данных мож­но ориентировочно составлять пищевой рацион, комбинируя белки раз­личного происхождения в целях дополнения их по аминокислотному со­ставу. Белки пшеницы, например, содержат недостаточное количество лизина (первая лимитирующая кислота) и треонина (вторая лимитирую­щая кислота), но эти аминокислоты в избытке присутствуют в казеине молока. С другой стороны, нехватка в казеине серосодержащих амино­кислот компенсируется содержанием их в белках пшеницы. Важно по­мнить, что при избыточном потреблении животных белков в организм поступает повышенное количество насыщенных жирных кислот и холес­терина. Поэтому целесообразнее составлять диету, содержащую достаточ­ное количество растительного белка, но из разных его источников. На­пример, смесь кукурузы с фасолью обеспечит комплементарный состав белка и ликвидирует дефицит триптофана, лизина, метионина. Следует помнить, что сохранение нормального веса и работоспособности челове­ка обеспечивается не только количеством и соотношением незаменимых аминокислот, но и содержанием общего азота. При его недостаточном ко­личестве биологическая ценность белков понижается.

Наряду с аминокислотным составом биологическая ценность белков определяется и степенью их усвоения после переваривания. Степень пе­реваривания, в свою очередь, зависит от структурных особенностей, ак­тивности ферментов, глубины гидролиза в желудочно-кишечном тракте и вида предварительной обработки белков в процессах приготовления пищи (тепловой, гидротермической, в поле СВЧ и т. д.). Так, белки кожи и кера­тин волос из-за фибриллярной структуры вообще не используются чело­веком, несмотря на их близкий аминокислотный состав к составу белков тела. Тепловая обработка, разваривание, протирание и измельчение уско­ряют переваривание белка, особенно растительного, тогда как нагрева­ние при очень высоких температурах (свыше 100°С) затрудняет его.

Животные белки имеют более высокую усвояемость, чем раститель­ные. Из животных белков в кишечнике всасывается более 90% амино­кислот, а из растительных — только 60—80%. В порядке убывания скорости



усвоения белков в желудочно-кишечном тракте пищевые продукты располагаются следующим образом: рыба > молочные продукты > мясо > > хлеб > крупы. Одной из причин более низкой усвояемости раститель­ных белков является их взаимодействие с полисахаридами (целлюлозой, гемииеллюлозами), которые затрудняют доступ пищеварительных фер­ментов к полипептидам.

При недостатке в пище углеводов и жиров требования к белку (как носителю пищевой ценности) особенно возрастают, так как наряду с био­логической ролью он начинает выполнять и энергетическую роль. С дру­гой стороны, при избыточном содержании белков (на фоне необходимо­го количества основных энергетических компонентов) возникает опас­ность синтеза липидов и ожирения организма.

Добавить в свой блог или на сайт

Похожие:

Аминокислоты и их некоторые функции в организме iconАминокислоты в спорте
Роль аминокислот в спорте и для жизни вообще трудно переоценить. Ведь аминокислоты это и «кирпичики» всего живого, и регуляторы всех...

Аминокислоты и их некоторые функции в организме iconLista lucrărilor
...

Аминокислоты и их некоторые функции в организме iconТема: Обмен и функции аминокислот
Изучение особенностей обмена некоторых аминокислот в организме имеет большое значение в постановке диагноза заболеваний, т к они...

Аминокислоты и их некоторые функции в организме iconКаким образом можно отличить данные аминокислоты?
В белках аминокислоты связаны друг с другом по типу полипептидов и дикетопиперазинов. Образование полипептидов из аминокислот происходит...

Аминокислоты и их некоторые функции в организме iconДоклад эксперта «Аминокислоты-мономеры белков»
Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов...

Аминокислоты и их некоторые функции в организме iconШкола академика Рядчикова В. Г. Аминокислоты и идеальный белок в рационах свиней и птиц Рядчиков В. Г. академик расхн, Кубанский гау
Незаменимые в отличие от заменимых не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны доставляться с пищей и кормом....

Аминокислоты и их некоторые функции в организме iconРеферат на тему: "Биологическая роль калия и натрия в организме"
Именно поэтому важно изучение физиологической роли элементов в организме человека

Аминокислоты и их некоторые функции в организме iconBcaa? Большинство спортсменов, разумеется, осознают необходимость их применения, однако стоит подробнее остановиться на данном вопросе. Итак, bcaa
Благодаря особенностям своей структуры и уникальным свойствам, эти три аминокислоты условно выделяют в отдельный класс. Аббревиатура...

Аминокислоты и их некоторые функции в организме iconВитамины необходимы для нормального протекания практически всех биохимических процессов в нашем организме. Они обеспечивают функции желез внутренней секреции
Они обеспечивают функции желез внутренней секреции, то есть выработку гормонов, повышение умственной и физической работоспособности,...

Аминокислоты и их некоторые функции в организме iconТема: Химические элементы биосферы. Биогеохимические провинции. Эндемические заболевания
Топография биогенных элементов в организме человека. Биологическая роль химических элементов в организме


Разместите кнопку на своём сайте:
lib.convdocs.org


База данных защищена авторским правом ©lib.convdocs.org 2012
обратиться к администрации
lib.convdocs.org
Главная страница