Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот




Скачать 106.55 Kb.
НазваниеCтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот
Дата конвертации15.05.2013
Размер106.55 Kb.
ТипДокументы


CТРУКТУРА И РЕАКЦИОННАЯ СПОСОБНОСТЬ АМИНОКИСЛОТ КАК ГЕТЕРОФУНКЦИОНАЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ. КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ

АМИНОКИСЛОТ


1. ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ПРОТЕИНОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ.


В природе существует около 300 аминокислот, однако в структуре белков обнаружено только 20 из них, получивших название протеиногенных аминокислот. Это ,L-аминокислоты.



Биогенные аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы у одного и того же -углеродного атома и отличаются друг от друга строением радикала R.

Аминокислоты называют по принципам международной номенклатуры гетерофункциональных соединений, активно используют тривиальные названия, принятые ИЮПАК. При написании первичной структуры пептидов и белков применяют трехбуквенные обозначения (обычно первые 3 буквы тривиального названия). Все биогенные аминокислоты, кроме глицина, имеют в структуре асимметрический атом углерода (это обычно -углеродный атом) и существуют в виде энантиомеров, относящихся к D- и L-стереохимическим рядам. В белках животных организмов представлены L-аминокислоты, в белках микроорганизмов и пептидах могут встречаться и D-аминокислоты. D-аминокислоты организмом человека не усваиваются. Согласно R,S-номенклатуре, большинство природных L-аминокислот имеет S-конфигурацию.



2. КЛАССИФИКАЦИЯ И ОТДЕЛЬНЫЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ БИОГЕННЫХ АМИНО-КИСЛОТ.

В зависимости от признака, положенного в основу деления на группы, имеется несколько классификаций биогенных аминокислот: а) по кислотно-основным группам, наличию других функциональных групп и радикалов (нейтральные, кислые, основные, оксиаминокислоты, серосодержащие, ароматические, гетероциклические, иминокислоты); б) по природе радикала, его полярности и способности к ионизации (аминокислоты с гидрофобным радикалом и аминокислоты с гидрофильным радикалом).

К аминокислотам с гидрофобным радикалом относятся аминокислоты с алифатическим и ароматическим боковыми радикалами. В структуре белков эти радикалы стремятся располагаться внутри глобул и участвуют в гидрофобном взаимодействии.

Для гидрофильных радикалов -аминокислот характерно наличие в них функциональных ионогенных или неионогенных групп. В структуре белков ионогенные группы -аминокислот, как правило, располагаются на поверхности макромолекулы и обуславливают электростатические (ионные) взаимодействия. В полярных неионогенных радикалах -аминокислот содержатся либо спиртовые, либо амидные группы. Эти неионогенные радикалы могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковых молекул, участвуя в образовании водородных связей с другими полярными группами или молекулами.


Аминокислоты с полярным ионогенным радикалом при определенных значениях рН находятся в ионизированном состоянии и несут на радикале заряд:



а) отрицательный:




б) положительный:




аспарагиновая

кислота

ООС — СН2

лизин

Н3N+ — (CH2)4

глутаминовая

кислота

ООС —СН2 —СН2

аргинин







гистидин






Гидрофобные аминокислоты:









2-амино-пропановая кислота

L-аланин Ala

2-амино-3-метилбутановая кислота

L-валин Val


2-амино-4-метилпентановая
кислота

L-лейцин Leu










2-амино-3-метилпентановая
кислота

L-изолейцин Ile

2-амино-4-метилтиобутановая
кислота

L-метионин Met

2-амино-3-фенилпропановая
кислота

L-фенилаланин Phe






2-амино-3-(п-гидрокси-фенил)-пропановая кислота

L-тирозин Tyr


2-амино-3-(3-индолил)-пропановая кислота

L-триптофан Trp



Гидрофильные аминокислоты.

Аминокислоты с полярным ионизирующимся положительно радикалом:









2,6-диаминогексановая кислота

L-лизин Lys

2-амино-5-гуанидилпентановая кислота

L-аргинин Arg

2-амино-3-(4-имидазолил)-пропановая кислота

L-гистидин His


Аминокислоты с полярным ионизирующимся отрицательно радикалом:






2-аминобутандиовая кислота

L-аспарагиновая кислота

Asp

2-аминопентандиовая

L-глутаминовая кислота

Glu

Гидрофильные аминокислоты с полярным неионизирующимся радикалом:







2-амино-3-гидроксипропановая кислота

L-серин

Ser

2-амино-3-гидроксибутановая кислота

L-треонин

Thr






моноамид 2-аминобутандиовой кислоты

L-аспарагин

Asn

моноамид 2-аминопентандиовой кислоты

L-глутамин

Gln

Специальные аминокислоты:










2-амино-3-меркаптопропановая

кислота

L-цистеин

Cys


2-амино-этановая кислота

Глицин

Gly

2-пирролидин-карбоновая кислота

L-пролин

Pro


Многие -аминокислоты синтезируются в организме, некоторые же необходимые для синтеза белков -аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать с пищей. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К ним относятся: арг, вал, гис, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен. Аргинин и гистидин являются незаменимыми только для детей первого года жизни; в организме взрослого человека они синтезируются.


3. АМФОТЕРНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ, ВЛИЯНИЕ РН СРЕДЫ НА КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ.

-Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и буферных растворах. Растворы многих аминокислот имеют сладкий вкус.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как содержат кислотный (COOH) и основной (NH2) центры. Поэтому -аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами:



Еще одним проявлением амфотерности является способность аминокислот образовывать растворимые комплексные соединения с Cu2+ синего цвета:



В твердом состоянии и в водной нейтральной среде -аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (цвиттер-ионов). На диссоциацию аминокислот оказывает влияние pH среды. В очень кислых растворах NH2 протонирована полностью, а COOH группа практически неионизирована. В сильно щелочных растворах — наоборот. При значениях pH от 4 до 9 каждая из диссоциирующих групп находится в равновесии со своей неионизированной формой, а обе группы вместе находятся в равновесии с биполярным ионом:




катионная форма

биполярный ион (амфиион)

анионная форма

сильно кислая среда




сильно щелочная среда

Основные аминокислоты в водном растворе дают щелочную реакцию и несут положительный заряд:



Кислые аминокислоты в водном растворе проявляют кислотные свойства и обладают отрицательным зарядом:

Значения pI аминокислот

ала — 6,0

вал — 5,96

лей — 5,98

мет — 5,74

цис — 5,07

фен — 5,48

асп — 2,77

глу — 3,22

асн — 5,41

глн — 5,65

лиз — 9,74

гис — 7,59

арг — 13,76




Характеристикой состояния раствора амфотерного электролита является pI, то есть pH изоэлектрического состояния, при котором одинаковы концентрации положительно и отрицательно заряженных форм, или числа ионизированных кислотных и основных групп (для макромолекул). Значение pI определяется величинами констант диссоциации кислотной и основной функций: pI=0,5(pK1+pK2).

В изоэлектрическом состоянии суммарный электрический заряд молекул равен нулю и аминокислота обладает наименьшей растворимостью и электрофоретической подвижностью. Для большинства аминокислот и их амидов pI 4,56,0 и лишь для кислых и основных аминокислот смещается, соответственно, в кислую и щелочную область.


4. РЕАКЦИИ АМИНОКИСЛОТ ПО КАРБОКСИЛЬНОЙ ГРУППЕ.

Реакция этерификации:



Реакция используется для «защиты» карбоксильной группы при пептидном синтезе.

Образование галогенангидридов с галогенидами фосфора (PCI5, РСl3) или тионилхлоридом (SOCI2):



Реакция используется для активации карбоксильной группы при пептидном синтезе.


5. РЕАКЦИИ АМИНОКИСЛОТ ПО АМИНОГРУППЕ.

Реакция с формальдегидом:



Эта реакция лежит в основе количественного определения -аминокислот методом формольного титрования щелочью (метод Серенсена).

Реакция с азотистой кислотой:



По объему выделившегося азота определяют количество аминогрупп в природных аминосодержащих соединениях (метод Ван-Слайка).

Реакция ацилирования:



Реакция используется для «защиты» аминогрупп при пептидном синтезе.


6. БИОЛОГИЧЕСКИ ВАЖНЫЕ РЕАКЦИИ -АМИНОКИСЛОТ.

Дезаминирование (удаление NH2 группы), которое может быть неокислительным (без участия кислорода):



и окислительным (с участием ферментов дегидрогеназ и кофермента НАД+ или НАДФ+):




Трансаминирование (переаминирование). Это основной путь биосинтеза -аминокислот из -оксокислот. Донором аминогруппы служит -аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором – -оксокислота.

-аминокислота -кетоглутаровая кислота -кетокислота глутаминовая кислота

Реакция протекает в присутствии фермента трансаминазы и кофермента пиридоксальфосфата.

Декарбоксилирование. Процесс декарбоксилирования -аминокислот ведет к образованию биогенных аминов. Биогенные амины в организме выполняют важные биологические функции. Например, -аминомасляная кислота принимает участие в обменных процессах, происходящих в головном мозге, является нейромедиатором. В медицинской практике под названием гаммалон, или аминалон, применяется при лечении нервно-психических заболеваний.



В организме осуществляется ферментативное гидроксилирование некоторых аминокислот, например, гидроксилирование фенилаланина:







При генетически обусловленном отсутствии в организме фермента, катализирующего этот процесс, развивается тяжелое заболевание — фенилкетонурия.






Добавить в свой блог или на сайт

Похожие:

Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот iconГетерофункциональные соединения алифатического ряда. Строение и реакционная способность окси-, оксо- и аминокислот
Гетерофункциональные соединения, их особенности и роль в процессах жизнедеятельности

Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот iconАхметов М. А. Строение, химические свойства аминокислот и белков
...

Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот iconТема: Обмен и функции аминокислот
Изучение особенностей обмена некоторых аминокислот в организме имеет большое значение в постановке диагноза заболеваний, т к они...

Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот iconМетаболизм аминокислот: общие пути метаболизма. Синтез мочевины
Это сложноорганизованные орга–нические молекулы, которые имеют большую молекулярную массу и представляют собой биополимеры, состоящие...

Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот iconНазвание образовательного учреждения
Реакционная способность органических соединений в свете современных электронных представлений

Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот iconЗакон об асимметричности живой материи настолько незыблем, что позволил решить вопрос о происхождении внеземных аминокислот метеоритов.
Однако этот процесс требует очень много времени. Для свободных аминокислот из костей динозавров и даже более древних животных он...

Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот iconЗакон об асимметричности живой материи настолько незыблем, что позволил решить вопрос о происхождении внеземных аминокислот метеоритов.
Однако этот процесс требует очень много времени. Для свободных аминокислот из костей динозавров и даже более древних животных он...

Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот iconС. Ж. Асфендияров атындағЫ
Общая природа продуктов распада. Типы связей аминокислот в молекулах белков. Амфотерность белков. Цветные реакции на белки. Зависимость...

Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот iconРеакционная способность напряженных олефинов в реакции с озоном
Работа выполнена в Учреждении Российской академии наук Институте биохимической физики им. Н. М. Эмануэля ран

Cтруктура и реакционная способность аминокислот как гетерофункциональных соединений. Качественные реакции аминокислот iconКалендарно-тематический план лекций по органической химии для студентов
Реакционная способность галогенуглеводородов. Конкуренция реакции нуклеофильного замещения и элиминирования. Лекция – дискуссия


Разместите кнопку на своём сайте:
lib.convdocs.org


База данных защищена авторским правом ©lib.convdocs.org 2012
обратиться к администрации
lib.convdocs.org
Главная страница