Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии




НазваниеМетодические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии
страница1/14
Дата конвертации06.06.2013
Размер2.03 Mb.
ТипМетодические рекомендации
  1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14


ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ

ЧИТИНСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ


МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

К ЛАБОРАТОРНО-ПРАКТИЧЕСКИМ ЗАНЯТИЯМ

ДЛЯ СТУДЕНТОВ 2 КУРСА

ЛЕЧЕБНОГО И ПЕДИАТРИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТОВ
ПО БИОХИМИИ



ЧИТА-2008


ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ

ЧИТИНСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ


МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

К ЛАБОРАТОРНО-ПРАКТИЧЕСКИМ ЗАНЯТИЯМ

ДЛЯ СТУДЕНТОВ 2 КУРСА

ЛЕЧЕБНОГО И ПЕДИАТРИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТОВ
ПО БИОХИМИИ


ЧГМА-2008


ПРЕДИСЛОВИЕ



Настоящее учебное пособие создано на кафедре биологической химии с курсом клинической биохимии. Целью данного издания является

Государственный образовательный стандарт предусматривает изучение данных вопросов. У студентов 2-го курса формируется исходный уровень знаний о биохимических функциях жизненно важных соединений и регуляции метаболических процессов.

Биохимия и особенно молекулярная биология относятся к тем отраслям естественных наук, в которых накопление новых научных данных происходит особенно быстро. Поэтому оперативное создание руководств по этим дисциплинам имеет важное значение.

Пособие представляет информативное и наглядное руководство, в котором отражены биохимические аспекты некоторых патологических состояний, так как врач будущего должен знать основные метаболические процессы, лежащие в основе жизнедеятельности, и причины их нарушений при болезнях.

К настоящему времени показано, что большинство заболеваний связано с поломками в молекуле ДНК, приводящими к нарушениям функционирования метаболических путей. К сожалению, при постановке диагноза и проведения терапевтических мероприятий врачи не всегда уделяют должное внимание основным причинам, лежащим в основе возникновения болезни. Это происходит, по-видимому, вследствие недостаточной связи в изучении биохимии и последующих клинических дисциплин. Данное учебное пособие постарается восполнить этот пробел.

В пособии изложены современные представления о биохимических нарушениях при ряде патологических состояний и болезнях. Большое внимание уделено нарушениям метаболизма липидов, аминокислот, углеводов, БАВ, минерального обмена. Освещены основные подходы к диагностике и лечению этой группы заболеваний, перспективные направления их совершенствования. Использование знаний современной патобиохимии не только позволит врачам установить причинно-следственные связи в возникновении тех или иных заболеваний, но вооружит их знаниями для совершенствования методов лабораторной диагностики и оценки эффективности терапевтических мероприятий.

Методическое пособие составлено сотрудниками кафедры биохимии ЧГМА: заведующим кафедрой профессором д.м.н. Б.С.Хышиктуевым, профессором Л.П.Никитиной, доцентами к.б.н. А.Ц.Гомбоевой и к.м.н. Н.В.Соловьевой, старшим преподавателем М.П.Сошняниной, к.м.н. П.Б.Цыдендамбаевым, к.б.н. Н.С.Кузнецовой, к.м.н. З.Ц.Ринчиновым, ассистентом О.К.Плотниковой, к.б.н. М.В.Максименей.


Лабораторно-практическое занятие № 1

Тема: Биологическая химия: предмет изучения, цели и задачи. Основные разделы биохимии. Строение и биологическая роль пептидов и белков. Качественные реакции на протеины.

Цель: 1. Познакомиться с предметом биологической химии, ее целями и задачами, структурой курса биохимии, видами учебной деятельности и контроля на кафедре биохимии ЧГМА. Повторить правила по технике безопасности при работе в биохимической лаборатории.

2. На основе знаний о строении и реакционной способности протеиногенных аминокислот изучить современные представления о структуре и роли биологически важных пептидов, уровнях организации и форме белковых молекул.

Отработать методику проведения качественных реакций на белки и полипептиды.

Значение: Пептиды и белки имеют большое биологическое и медицинское значение. К пептидам относятся многие гормоны, некоторые антибиотики и противоопухолевые препараты. Белки (протеины) — это высокоорганизованные биополимеры, которые по химической природе являются полипептидами. Они играют центральную роль в процессах жизнедеятельности клеток. В количественном отношении протеины значительно преобладают над другими макромолекулами, присутствующими в живом организме. Белки выполняют множество разнообразных функций и служат теми инструментами, посредством которых генетическая информация получает свое реальное воплощение. Биологическая активность и специфичность действия пептидов и белков полностью определяется аминокислотной последовательностью. Более высокие уровни организации белковых молекул и, следовательно, их функции обусловлены первичной структурой. Анализ содержания в крови и других биологических жидкостях определенных белков и ферментов широко используется в диагностических целях.

Исходный уровень:

1. Кислотность и основность органических соединений.

2. Амино- и карбоксильные группы в молекулах органических соединений; характерные для них химические свойства.

3. Классификация и строение протеиногенных аминокислот.

4. Свойства аминокислот (оптическая активность, амфотерность, растворимость, заряд).

5. Амидные (пептидные) связи; электронное и пространственное строение пептидных групп.

6. Природа гидрофобных взаимодействий, ионных, водородных, бисульфидных связей.

7. Понятие о химической природе белков.

8. Понятие о строении и функциях мышечной, соединительной, нервной тканей; о пищеварительной, дыхательной, кровеносной, мочевыделительной системах; об анализаторах (зрительном, слуховом, обонятельном, осязательном).

Вопросы для самоподготовки

1. Белки как природные азотсодержащие биополимеры и их важнейшие функции в организме.

2. Аминокислотный состав белков, особенности строения. Классификация аминокислот по растворимости в воде, по соотношению количества карбоксильных и аминогрупп, по химической природе радикала (алифатические — разветвленные, неразветвленные; ароматические, гетероциклические; содержащие гидроксигруппу; содержащие атомы серы); по биологической значимости (заменимые и незаменимые). Примеры каждого класса кислот.

3. Образование пептидных связей на примере реакции взаимодействия аминокислот глицина, серина и метионина. Амфотерные свойства и прочность пептидной связи.

4. Конформационное строение пептидов следующего состава: цис-вал-лиз; ала-тре-про-асн. Роль пролина в образовании изгибов полипептидной цепи.

5. Многообразие белков в природе, его причины. Специфичность первичной структуры протеинов, ее роль в формировании более высоких уровней организации белковой молекулы. Физиологические последствия изменений в первичной структуре.

6. Работы Л.Полинга и Р.Кори по изучению вторичной структуры белка. Строение -спирали; связи, её стабилизирующие; факторы, препятствующие спирализации. -Складчатая структура, особенности ее конформационного строения, образование водородных связей в -складчатом слое.

7. Чередование -спирализованных и -структурированных участков в полипептидной цепи, наличие в ней аминокислоты пролина и аморфных участков (неупорядоченная конформация) и их роль в формировании третичной структуры белка. Роль сил гидрофобного взаимодействия водородных, ионных и ковалентных (дисульфидных) связей в стабилизации третичной структуры. Понятие о доменной организации белков. Шапероны, их роль в формировании третичной структуры.

8. Четвертичная структура белка. Понятие о протомерах (субъединицах) и олигомерах. Примеры олигомерных белков. Изофункциональные белки на примере гемоглобина.

9. Макромолекулярные белковые комплексы (ферменты дыхательной цепи, синтеза высших жирных кислот и окисления пировиноградной кислоты).

10. Способность белка к специфическим взаимодействиям с различными лигандами. Комплементарность в строении лиганда и центра его связывания в белковой молекуле. Кооперативный эффект, возникающий при взаимодействии олигомерных белков с лигандами и понятие об аллостерических белках на примере гемоглобина.

11. Формы и размеры белковых молекул. Содержание белков в различных тканях и органах.

Литература

Основная:

1. Лекция по биоорганической химии «Аминокислоты, пептиды, белки».

2. Лекция по биохимии «Белки, строение, уровни организации».

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 1998.— С. 19-22; 33-37; 49-68.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицинское информационное агентство, 2004.— С.11-43.

5. Ситуационные задачи по биохимии: Учебное пособие для студентов лечебного и педиатрического факультетов // Никитина Л.П., Гомбоева А.Ц., Соловьева Н.В. и др. – 2-е изд., испр. и доп. - Чита, 2003. – С. 4.

Дополнительная:

1. Биохимия / Под ред. Е.С.Северина. — М.: ГЭОТАР-МЕД, 2005 (2003). — С. 9-39.

2. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами / Под ред. Е.С.Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С.6-22; 334-339.

3. Биохимия. Тесты и задачи: Учеб. пособие для студ. мед. вузов / Под ред. Е.С.Северина. – М.: ВЕДИ, 2005. – С.9-33.

4. Биологическая химия: Учеб. пособие для студ. высш. учеб. завед / Под ред. Ковалевской. – М.: Издат. Центр «Академия», 2005. – С.5-6; 9-33.

5. Биохимия (в вопросах и ответах) (учебное пособие для студентов мед. вузов) / Т.П.Вавилова, Евстафьева О.Л. – М.: ВЕДИ, 2005. – С.5-13.

6. Щербак И.Г. Биохимия: Учебник. – СПб.: СПбГМУ, 2005. – С.9 -34.

7. Доменная организация белков. Некоторые представления о шаперонах и об их роли. (Методички для самостоятельной работы).

Лабораторная работа

Качественные реакции на белки, пептиды и аминокислоты

Наличие белков и полипептидов в растворах и биологических жидкостях доказывается с помощью биуретовой, нингидриновой, ксантопротеиновой, Фоля и некоторых других реакций. Они сопровождаются изменением окраски растворов, поэтому называются цветными.

1.1.Биуретовая реакция

Впервые эта реакция была получена для биурета, отсюда произошло ее название. Биуретовую реакцию дают любые соединения, содержащие две или более пептидных связей. Возникновение фиолетового окрашивания в присутствии гидроксида меди (II) в щелочной среде объясняется образованием хелатного комплекса между атомами, образующими пептидную группу, и ионами меди.

Ход определения

В пробирку поместите одну каплю 1% раствора сульфата меди, добавьте 10 капель 10% раствора гидроксида натрия и 5 капель 1% раствора яичного белка или плазмы крови. Пронаблюдайте за появлением фиолетового окрашивания.

1.2.Нингидриновая реакция

Нингидриновую реакцию дают любые вещества, в состав которых входят -аминокислоты. При нагревании с раствором нингидрина они образуют соединения сиреневого цвета. Это используется в лабораторной практике не только для визуального обнаружения аминокислот, но и для их количественного исследования в хроматографической практике.

Ход определения

В пробирку поместите 5 капель 1% раствора белка, добавьте 3 капли 0,5 % спиртового раствора нингидрина и нагрейте до кипения. Через некоторое время происходит изменение окраски. Сделайте вывод о химическом составе белка.

1.3.Ксантопротеиновая реакция

Ксантопротеиновая реакция характерна для ароматических аминокислот и содержащих их полимеров, в том числе белков и пептидов. Ароматическое кольцо нитруется концентрированной азотной кислотой с образованием соединений желтого цвета. Этим объясняется появление желтых пятен на коже рук при попадании на них капель азотной кислоты. При добавлении щелочи окраска переходит в оранжевую.

Ход определения

В пробирку поместите 5 капель раствора белка и 3 капли концентрированной азотной кислоты; нагрейте. Отметьте появление жёлтого окрашивания. Прибавьте по каплям 20% раствор гидроксида натрия или аммония. Пронаблюдайте за изменением окраски. Дайте обоснование наличия ароматических аминокислот в исследуемом белке.

1.4.Реакция Фоля

Реакцию Фоля дают соединения, содержащие в молекуле меркаптогруппу, в том числе аминокислоты, включающие атомы серы, и белки. При нагревании со щелочью серосодержащие аминокислоты разрушаются с образованием сульфид-ионов, которые выпадают в осадок, взаимодействуя с ионами свинца. Осадок имеет темный цвет (черный или коричневый).

Ход определения

Поместите в пробирку 5 капель раствора белка (вместо него можно использовать кусочек ногтя или свернутый клубочком волос), прибавьте 5 капель 3% раствора гидроксида натрия и 1 каплю 5 % раствора ацетата свинца; прокипятите содержимое пробирки. Пронаблюдайте за изменениями; подведите итог.

Оформите отчет по работе. В протоколе укажите тему занятия, название лабораторной работы, кратко опишите принцип метода и ход определения, сделайте соответствующие выводы.

Контроль выполнения лабораторной работы

1. Каковы внешние признаки положительной биуретовой реакции?

2. Все ли белки дают биуретовую реакцию? Почему?

3. Укажите внешние признаки, которыми характеризуется реакция -аминокислот с нингидрином?

4. Какое практическое применение имеет эта реакция?

5. Напишите уравнение реакции взаимодействия тирозина с концентрированной азотной кислотой. Какие еще -аминокислоты, входящие в состав белков, могут вступать в эту реакцию?

6. Напишите схему реакции взаимодействия цистеина с ацетатом свинца. Приведите примеры белков, которые дают положительную пробу Фоля.

Темы рефератов:

1. Доменная организация некоторых белков.

2. Шапероны и их функции в клетке.


Лабораторно-практическое занятие № 2

Тема: Физико-химические свойства белков. Способы их очистки и разделения.

Цель: На основе знаний о строении белковых молекул изучить их способность к растворению в воде и солевых растворах, познакомиться с факторами стабильности белковых растворов, приемами очистки, осаждения, фракционирования и количественного определения протеинов, способами изучения индивидуальных белков, использованием в клинике реакций их необратимого осаждения.

Значение: Для ряда белков, представляющих медицинский интерес, существуют специализированные способы выделения и изучения, основанные на знании их физико-химических свойств. Важную роль в понимании физиологической функции различных классов протеинов играют представления об их физико-химических свойствах, приёмах обратимого осаждения и процессах денатурации, что дает возможность для применения этих знаний в медицинской практике. Например, липопротеины, определение которых имеет большую диагностическую ценность при атеросклерозе и ряде других патологических состояний, классифицируют в соответствии с их поведением в электрическом или гравитационном полях; некоторые белки можно разделить хроматографически или иммунологически; существуют достаточно точные методы определения молекулярной массы и количественного содержания протеинов в различных биологических жидкостях.

Исходный уровень

1. Особенности строения аминокислот, их классификация, химические и физические свойства.

2. Виды растворов, их свойства.

3. Зависимость растворимости от природы растворителя и растворяемого вещества.

4. Уровни организации белковых молекул.

5. Типы связей, стабилизирующих различные структуры.

6. Формы белковых молекул.

7. Кислотно-основные свойства органических соединений.

8. Особенности ионизации амино- и карбоксильных групп в молекулах аминокислот при различных значениях рН.

Вопросы для самоподготовки

1. Молекулярная масса белков; размеры и форма их молекул.

2. Физико-химические свойства протеинов: растворимость, ионизация, гидратация.

3. Коллоидные свойства и факторы стабильности белковых растворов.

4. Факторы, от которых зависит заряд белковых молекул в растворе — аминокислотный состав и рН среды.

5. Поведение белковых молекул в электрическом поле. Изоэлектрическая точка. Растворимость и электрофоретическая подвижность белков в изоэлектрической точке.

6. Электрофорез как метод разделения заряженных биополимеров.

7. Биологические свойства протеинов (лигандность, кооперативность, полифункциональность, специфичность).

8. Механизмы обратимого осаждения белков. Применение в медицине.

9. Денатурация белков, ее причины. Шапероны — защитники от денатурации в живом организме. Факторы, которые могут вызвать необратимое осаждение белков. Использование явления денатурации в медицине.

10. Методы выделения и очистки биополимеров (гомогенизация биологического материала, замораживание и оттаивание тканей, экстрагирование).

11. Разделение смеси белков методом гель-фильтрации, ионообменной и аффинной хроматографии. Определение аминокислотного состава с помощью гидролиза и бумажной хроматографии. Промышленные аминокислотные анализаторы.

12. Очистка белковых растворов от низкомолекулярных примесей (диализ, высаливание).

13. Методы определения молекулярной массы биополимеров.

14. Способы количественного определения протеинов.

Литература

Основная

1. Лекция по биоорганической химии «Аминокислоты, пептиды, белки».

2. Лекция по биохимии «Физико-химические свойства белков».

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., перераб. и доп.— М.: Медицина, 1998. — С. 19-28, 37-42.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицинское информационное агентство, 2004.— С.35-37; 43-47; 53-59.

5. Ситуационные задачи по биохимии: Учебное пособие для студентов лечебного и педиатрического факультетов // Никитина Л.П., Гомбоева А.Ц., Соловьева Н.В. и др. – 2-е изд., испр. и доп. - Чита, 2003. – С. 4-5.

Дополнительная

1. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С.Северина. — М.: ГЭОТАР-МЕД, 2005 (2003). — С. 9-39.

2. Биологическая химия: Учеб. пособие для студ. высш. учеб. завед / Под ред. Ковалевской. – М.: Издат. Центр «Академия», 2005. – С.6-9; 33-36.

3. Биохимия (в вопросах и ответах) (учебное пособие для студентов мед. вузов) / Т.П.Вавилова, О.Л.Евстафьева– М.: ВЕДИ, 2005. – С.5–13.

4. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами / Под ред. Е.С.Северина. – М.:ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С.22-25; 29-32; 341-343.

5. Биохимия. Тесты и задачи: Учеб. пособие для студ. мед. вузов / Под ред. Е.С.Северина. – М.: ВЕДИ, 2005. – С.9-33.

6. Гринстейн Б., Гринстейн А. Наглядная биохимия: Пер. с англ. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004. – С. 112-115.

7. Щербак И.Г. Биохимия: Учебник. – СПб.: СПбГМУ, 2005. – С.34 -45.

8. Методы фракционирования, очистки и определения молекулярной массы белков. Методы количественного измерения белков (Методичка для самостоятельной работы).

Лабораторная работа

1.Реакции осаждения белков

Все реакции осаждения делятся на два типа: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация). При высаливании с поверхности мицелл снимаются заряд или гидратная оболочка, т.е. факторы, стабилизирующие белковые растворы. При этом молекулы протеинов не претерпевают глубоких изменений, их нативная структура сохраняется. Добавление воды или изменение рН ведет к растворению осадка. Процесс денатурации белка сопровождается необратимыми повреждениями третичной и вторичной структур молекул из-за разрыва химических связей, участвующих в их формировании.

1.1.Высаливание белков сульфатом аммония

Ход определения

В центрифужную пробирку налейте 2 мл плазмы крови и добавьте равный объём насыщенного раствора сульфата аммония. У вас получится полунасыщенный раствор, в котором выпали в осадок грубодисперсные белки — глобулины. Отцентрифугируйте осадок, слейте надосадочную жидкость в другую пробирку и добавьте в неё немного кристаллического сульфата аммония. Выпадет осадок альбуминов. Прилейте к осадкам по 5-6 мл воды, они растворятся. Сделайте вывод из своих наблюдений.

1.2.Необратимые реакции осаждения белков

1.2.1. Осаждение белков при нагревании

Ход определения

В три пробирки налейте по 2 мл раствора белка. Содержимое первой пробирки нагрейте и пронаблюдайте за образованием осадка белка вследствие его тепловой денатурации. Во вторую пробирку добавьте 1 каплю 10 % раствора уксусной кислоты, нагрейте. В этих условиях белок выпадет в осадок скорее и полнее. Это объясняется тем, что в слабокислой среде он находится в изоэлектрическом состоянии. В третью пробирку добавьте 0,5 мл 10 % раствора уксусной кислоты, нагрейте. В этих условиях осадка не образуется даже при длительном кипячении. Объясните этот факт.

1.2.2. Осаждение белков минеральными кислотами

Ход определения

В 3 пробирки налейте по 1 мл концентрированных кислот — соляной, серной и азотной. Осторожно наслоите в каждую из них по 1 мл плазмы крови или раствора яичного альбумина. Пронаблюдайте за появлением белого кольца на границе двух жидкостей. Объясните это явление.

Реакция с азотной кислотой используется в клинике для определения белка в моче и называется пробой Геллера.

1.2.3. Осаждение белков органическими кислотами

Ход определения

Поместите в 2 пробирки по 1мл плазмы крови или раствора белка. В одну из них добавьте несколько капель 20 % раствора трихлоруксусной кислоты, во вторую — сульфосалициловой кислоты. Обратите внимание на выпадение осадка.

1.2.4.Осаждение белков солями тяжелых металлов

Ход определения

В 3 пробирки налейте по 1 мл раствора белка. В первую пробирку прибавьте 2-3 капли 5 % раствора ацетата свинца, во вторую — столько же 1 н раствора сульфата меди, в третью — 2-3 капли 3 % раствора хлорида железа (III). Встряхните пробирки, пронаблюдайте за выпадением осадка. Убедитесь, что осадки не растворяются при добавлении 3-4 мл воды.

Оформите протокол наблюдений и сделайте выводы по результатам проведенных экспериментов.

2.Количественное определение белка биуретовым методом

Количественное определение белка в крови, моче, спинномозговой жидкости, экссудатах является обязательным при постановке диагноза многих заболеваний. Оно осуществляется с помощью колориметрических и спектрофотометрических методов анализа, основанных на известных цветных реакциях на белок, в частности — на биуретовой пробе. Интенсивность окраски раствора любого полипептида в присутствии биуретового реактива прямо пропорциональна его концентрации.

Нормальные значения величины общего белка в плазме крови у взрослых колеблются от 65 до 85 г/л, у детей до 6 лет составляют 56-85 г/л, у новорожденных — 53-89 г/л.

Ход определения

Пронумеруйте три пробирки. В каждую из них налейте по 4 мл биуретового реактива, который представляет собой смесь растворов сульфата меди, гидроксида натрия и сегнетовой соли. Затем в первую пробирку прибавьте 0,2 мл физраствора (это контрольная проба); во вторую — аккуратно внесите 0,2 мл стандартного раствора белка, избегая образования пены, в третью (с такой же осторожностью) — 0,2 мл исследуемой плазмы крови. Перемешайте содержимое каждой пробирки; в двух последних появится фиолетовое окрашивание. Через 10 мин определите оптическую плотность растворов белка (экстинкцию) на фотоэлектроколориметре против контрольной пробы.

Количество белка в исследуемом растворе определяется по формуле:

Cst / Е st = Соп / Еоп; Соп = Cst / E st x E oп,

где Cst — концентрация стандартного раствора белка;

Соп — концентрация белка в опытной пробе;

Еst и Еоп — соответственно показатели экстинкции стандартного и испытуемого растворов.

Пример расчета: Сst = 75 г/л; Еst = 0,15; Еоп. = 0,12.

С оп. = 75/0,15 х 0,12 = 60 г /л

Этот результат можно расценить как гипопротеинемию.

Сделайте расчет по результатам собственного эксперимента и вывод о количестве белка в исследуемой пробе плазмы крови.

Контроль выполнения лабораторной работы

1. Что происходит с молекулами белков при высаливании? Как можно этого добиться?

2. Почему при нагревании белка с разбавленным раствором уксусной кислоты происходит выпадение осадка, а с более концентри рованным — нет?

3. Какие связи в молекулах протеинов рвутся в присутствии сильных кислот?

4. Перечислите реагенты, способные вызвать денатурацию белка.

5. Объясните принцип количественного определения белков в биологических жидкостях с помощью биуретовой пробы.

Темы рефератов:

1. Механизмы флотации белков в растворах.

2. Механизмы действия различных физических факторов на молекулы протеинов при денатурации.

3. Определение молекулярной массы биополимеров методом гель-хроматографии.

4. Разделение белков плазмы крови методом электрофореза.


Лабораторно-практическое занятие № 3

  1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14

Добавить в свой блог или на сайт

Похожие:

Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии iconМетодические рекомендации для подготовки к лабораторно-практическим занятиям студентов лечебного и педиатрического факультетов 6 курса по клинической биохимии
Занятие № Внутриклеточная регуляция метаболизма. Ферменты в диагностике заболеваний внутренних органов

Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии iconМетодические рекомендации для выполнения самостоятельной внеаудиторной работы студентов 5 курса лечебного и медико-профилактического факультетов к практическим занятиям по циклу «офтальмология»
Самостоятельной внеаудиторной работы студентов 5 курса лечебного и медико-профилактического факультетов к практическим занятиям

Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии iconОстрое нарушение мезентериального кровообращения
Вопросы к практическим занятиям для студентов 5 курса лечебного и педиатрического факультетов

Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии iconУчебно-методические рекомендации
Учебно-методические рекомендации к практическим занятиям по дерматовенерологии для студентов лечебного, педиатрического и стоматологического...

Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии iconМетодическИе рекомендации к практическим занятиям по эндокринологии
Пособие по эндокринологии (учебно-методические рекомендации для студентов 4 курса лечебного факультета)

Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии iconСборник тестов по акушерству для студентов 4 курса лечебного и педиатрического факультетов
Сборник тестов по акушерству для студентов 4 курса лечебного и педиатрического факультетов – Ставрополь Изд: сгма, 2012, с. 215

Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии iconМетодические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса стоматологического
Целью данного издания является Государственный образовательный стандарт предусматривает изучение данных вопросов

Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии iconКонтрольные вопросы к практическим занятиям по частной гистологии для студентов лечебного, педиатрического и медико-профилактического факультетов
Кровеносные сосуды. Общий принцип строения, тканевой состав. Классификация. Взаимосвязь строения стенки сосудов от гемодинамических...

Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии iconМетодические рекомендации для студентов 5 лечебного и 6 педиатрического факультетов по самостоятельной аудиторной работе киров 2011
Методическая разработка предназначена для самостоятельной работы студентов, как в аудиторное, так и в неаудиторное время

Методические рекомендации к лабораторно-практическим занятиям для студентов 2 курса лечебного и педиатрического факультетов по биохимии iconПлан лекций по частной гистологии для студентов 2-го курса лечебного, педиатрического и медико-профилактического факультетов на осенний семестр 2012 2013 учебного года
Краткое содержание лекции (подчёркнутые вопросы освещаются студентам педиатрического факультета)


Разместите кнопку на своём сайте:
lib.convdocs.org


База данных защищена авторским правом ©lib.convdocs.org 2012
обратиться к администрации
lib.convdocs.org
Главная страница